Filamentele intermediare: descriere, structură, funcție și caracteristici

Filamentele intermediare - o structură caracteristică a celulelor eucariote. Ele sunt auto-asamblate și stabile din punct de vedere chimic. Structura și funcțiile filamentelor intermediare sunt determinate de specificitatea legăturii în moleculele de proteine. Nu numai că servesc la formarea scheletului celular, dar permit, de asemenea, interacțiunea dintre organite.

Descriere generală

Filamentele sunt structuri proteice filamentoase care participă la construcția citoscheletului. În funcție de diametrul lor, acestea sunt subdivizate în 3 clase. Filamentele intermediare (IF) au o dimensiune medie a secțiunii transversale de 7-11 nm. poziție intermediară între microfilamentele de Ø5-8 nm și microtubulii de Ø25 nm, de unde și denumirea lor.

Facem diferența între două tipuri de structuri de acest tip

• Lamine. Acestea sunt situate în nucleu. Filamentele lamelare sunt prezente la toate animalele.
• Citoplasmatică. Situat în citoplasmă. Se găsește la nematode, moluște, vertebrate. Acesta din urmă poate fi absent în unele tipuri de celule (de exemplu, celulele gliale).

Locație

Unul dintre elementele de bază ale citoscheletului organismelor vii, ale căror celule conțin nuclee (eucariote). Analogii acestor structuri fibrilare se găsesc și la procariote. Nu au fost descoperite în celulele vegetale.

Cele mai multe filamente sunt localizate în perinucleu și în mănunchiurile de fibrile care se află sub membrana plasmatică și se întind de la centru până la marginile celulei. Ele sunt deosebit de abundente în acele specii care sunt supuse la stres mecanic - în celulele musculare, epiteliale și ale fibrelor nervoase.

Tipuri de proteine

Cercetările arată că proteinele care alcătuiesc filamentele intermediare sunt diferențiate în funcție de tipul de celulă și de stadiul de diferențiere celulară. Cu toate acestea, toate sunt legate între ele.

Proteinele de filament intermediar sunt împărțite în 4 tipuri:

1. Keratins. Aceștia formează polimeri de două subtipuri, acid și neutru. Acești compuși au greutăți moleculare în intervalul 40 000-70 000 a. е. м. În funcție de sursa țesutului, numărul diferitelor forme eterogene de keratină poate ajunge la câteva zeci. Acestea sunt subdivizate în 2 grupe în funcție de izoforma lor: epiteliale (cele mai numeroase) și cornoase, care sunt alcătuite din păr, coarne, unghii și pene de animale.
2. Există 3 tipuri de proteine într-un al doilea tip care au practic aceeași greutate moleculară (45.000-53.000 a. е. м.). Printre acestea se numără vimentina (țesut conjunctiv, celule plate care căptușesc suprafața vaselor sanguine și limfatice; celule sanguine); desmina (țesut muscular); periferina (neuroni periferici și centrali); proteina acidă fibrilară glială (proteină cerebrală foarte specifică).
3. Proteine ale neurofilamentelor care se găsesc în neviți, care sunt procese cilindrice de-a lungul cărora se deplasează impulsurile între celulele nervoase.
4. Proteine ale laminei nucleare care stau la baza membranei nucleare. Acestea sunt precursorii tuturor celorlalte PF.

Filamentele intermediare pot fi compuse din mai multe tipuri de substanțe de mai sus.

Proprietăți

Caracteristicile FP sunt determinate de următoarele:

• număr mare de molecule de polipeptide într-o secțiune transversală
• interacțiuni hidrofobe puternice, care joacă un rol important în asamblarea macromoleculelor într-un model superspiral răsucit;
• formarea de tetrameri cu interacțiune electrostatică ridicată.

Ca urmare, filamentele intermediare dobândesc proprietățile unei frânghii răsucite puternice - se îndoaie bine, dar nu se rup. Atunci când sunt tratate cu reactivi și electroliți puternici, aceste structuri sunt ultimele care intră în soluție, adică sunt caracterizate de o stabilitate chimică ridicată. Astfel, după denaturarea completă a moleculelor de proteină în uree, filamentele pot autoasamblare. Proteinele introduse din afara celulei se integrează rapid în structura existentă.

Structura

Din punct de vedere structural, filamentele intermediare sunt polimeri neramificați, care pot fi atât compuși cu greutate moleculară mare, și la depolimerizare. Instabilitatea lor structurală ajută celulele să își schimbe forma.

Deși filamentele au o compoziție diversă din punct de vedere al tipului de proteină, ele au în comun aceeași structură de bază. În centrul moleculelor se află alfa-helixul, care are forma unei răsuciri drepte. Se formează prin contacte între structurile hidrofobe. Structura sa conține 4 segmente elicoidale, separate de segmente scurte non-helicoidale.

Domenii nedefinite la capetele elicei alfa. Acestea joacă un rol important în asamblarea filamentelor și în interacțiunea cu organitele celulare. Dimensiunea și secvența proteică a acestora variază foarte mult între diferitele specii de PF.

Proteine de construcție

Componenta de bază a membranei material pentru PF sunt dimeri - molecule complexe compuse din două molecule simple. Acestea includ de obicei 2 proteine diferite legate între ele prin structuri bacilliforme.

Tipul de filament citoplasmatic este compus din dimeri, care formează filamente cu grosimea de 1 unitate. Deoarece sunt dispuse în paralel, dar în direcții opuse, nu există polaritate. Aceste molecule dimerice pot forma ulterior molecule mai complexe.

Funcții

Principalele funcții ale filamentelor intermediare sunt următoarele:

• pentru a asigura rezistența mecanică a celulelor și a progenitorilor acestora;
• adaptarea la factorii de stres;
• Implicarea în contactele care asigură atașarea fermă a celulelor (țesut epitelial și țesut muscular)
• distribuția intracelulară a proteinelor și a organitelor (localizarea aparatului Golgi, a lizozomilor, a endosomilor, a nucleilor)
• implicarea în transportul lipidelor și în transducția semnalului de la celulă la celulă.

PFs exercită, de asemenea, o influență asupra funcțiilor mitocondriilor. După cum s-a demonstrat în experimentele de laborator pe șoareci, persoanele cărora le lipsește gena desmină au un aranjament intracelular deficitar al acestor organite, iar celulele însele sunt programate pentru o durată de viață mai scurtă. Ca urmare, există o scădere consumul de oxigen țesuturi.

Pe de altă parte, prezența filamentelor intermediare scade mobilitatea mitocondriilor. Dacă vimentina este introdusă în mod artificial în celulă, rețeaua PF poate fi restaurată.

Semnificație în medicină

Tulburările de sinteză, de acumulare și de structură a PF duc la anumite stări patologice:

1. Formarea de picături hialine în citoplasma celulelor hepatice. Cunoscuți și sub numele de corpusculi Mallory. Aceste structuri sunt proteine PF de tip epitelial. Ele se formează cu expunere prelungită la alcool (hepatită alcoolică acută) și ca urmare a tulburărilor metabolice în cancerul hepatic primar hepatocelular (la pacienții cu hepatită virală B și ciroză), cu bilă stagnantă în ficat și vezica biliară. Hialina alcoolică are proprietăți imunogene, ceea ce predispune la patologie sistemică.
2. Mutațiile în genele responsabile de producerea de keratină duc la o boală ereditară a pielii, epidermoliza buloasă. O afectare a atașamentului stratului exterior al pielii la membrana bazală care o separă de țesutul conjunctiv. Ca urmare se formează eroziuni și bășici. Pielea devine foarte sensibilă la cele mai mici leziuni mecanice.
3. Formarea de plăci senile și încurcături neurofibrilare în celule creierul în boala Alzheimer.
4. Anumite cardiomiopatii asociate cu acumularea excesivă de PF.

Sperăm că articolul nostru a răspuns la toate întrebările dvs.