Ce este o legătură peptidică și anemia celulelor secerătoare

Tipul de legătură amidă care apare în timpul formării proteinelor peptidice după ce doi aminoacizi interacționează, acesta este răspunsul la întrebarea ce este o legătură peptidică.

O dipeptidă, un lanț format din acești aminoacizi, plus o moleculă de apă, este creată dintr-o pereche de aminoacizi. Un sistem similar este utilizat pentru generarea de lanțuri mai lungi de aminoacizi în ribozomi, adică polipeptide și proteine.

Proprietăți în lanț

Diferiți aminoacizi, care sunt un fel de "material de construcție" pentru o proteină, au un radical R.

Ca și în cazul oricărei amide, legătura peptidică a unui lanț proteic C-N printr-o interacțiune de structuri canonice între carbonul carbonil și atomul de azot tinde să aibă proprietatea unei duble. Aceasta se manifestă de obicei printr-o scădere a lungimii sale la 1,33 angstromi.

Toate acestea conduc la următoarele concluzii:

• C, H, O, O și N sunt 4 atomi legați, plus 2 atomi de carbon a, toți situați în același plan. Grupurile R ale aminoacizilor și hidrogenul carbonului a- se află deja în afara acestei regiuni.
• H și O din legătura peptidică a aminoacizilor și hidrocarburile a- din perechea de aminoacizi sunt orientate trans, deși izomerul trans este mai stabil. L-aminoacizii au, de asemenea, grupe R care sunt orientate trans, ceea ce se găsește în toate peptidele și proteinele din natură.
• rotația în jurul catenei C-N este complexă; rotația la nivelul legăturii C-C este mai probabilă.

Pentru a înțelege ce este o legătură peptidică, precum și pentru a detecta peptidele în sine cu proteinele și pentru a determina cantitatea acestora într-o anumită soluție, se utilizează reacția de biuretă.

Aranjamente atomice

Legătura din peptidele proteice este mai scurtă decât în alte grupări peptidice deoarece posedă o legătură parțială caracteristică dublei. Luând în considerare ceea ce este o legătură peptidică, se poate concluziona despre mobilitatea scăzută a acestei legături.

Construcția electronică a legăturii peptidice specifică structura plană solidă a grupului peptidic. Planurile acestor grupuri sunt dispuse în unghi unul față de celălalt. Legătura dintre atomul de carbon a- și grupările a-carboxilice și a-amino poate să se rotească liber pe axa sa, fiind în același timp limitată în ceea ce privește dimensiunea și natura radicalilor, ceea ce face posibilă configurarea lanțului polipeptidic în diferite aranjamente.

Legăturile peptidice din proteine sunt, în general, în configurație trans, adică dispunerea atomilor de carbon a- este plasată în diferite părți ale grupului. Rezultatul este că aminoacizii au radicalii lor laterali mai îndepărtați în spațiu.

Fractura proteică

Atunci când se studiază ce este o legătură peptidică, de obicei se ia în considerare puterea legăturii. Astfel de lanțuri nu se rup de la sine în condiții normale în interiorul celulei. Adică, la o temperatură corporală adecvată și într-un mediu neutru.

În laborator, hidroliza lanțurilor peptidice proteice se studiază în fiole sigilate care conțin acid clorhidric concentrat la temperaturi de peste o sută cinci grade Celsius. Hidroliza completă a proteinelor în aminoacizi liberi are loc în aproximativ 24 de ore.

Pentru a răspunde la întrebarea ce constituie o legătură peptidică în cadrul organismelor vii, ruperea are loc cu participarea anumitor enzime proteolitice. Pentru a afla cantitatea de peptide și proteine dintr-o soluție, se folosește rezultatul pozitiv al substanțelor care conțin două sau mai multe legături peptidice, adică o reacție de biuretă.

Substituția aminoacizilor

În cadrul hemoglobinei S anormale, 2 lanțuri β au fost mutate, în care glutamatul, precum și un aminoacid încărcat negativ, foarte polar, în poziția a șasea, au fost înlocuite cu un radical care conține valină hidrofobă.

În interiorul hemoglobinei mutante, există un situs care este complementar unui alt situs cu aceleași molecule care conține aminoacidul modificat. În cele din urmă, moleculele de hemoglobină "lipite între ele" și formează agregate fibrilare lungi, care modifică eritrocitele și au ca rezultat un eritrocit mutant în formă de seceră.

În cadrul oxihemoglobinei S, o schimbare în conformația proteinei va masca situsul complementar. Lipsa de acces împiedică moleculele de oxihemoglobină să se combine între ele. Există condiții favorabile formării agregatelor de HbS. Ele cresc acumularea de dezoxihemoglobină în interiorul celulelor. Acestea pot include:

Anemie cu celule seceră

Deoarece celulele roșii din sânge sub formă de "Anemia celulelor secerătoare" au o permeabilitate scăzută prin capilarele țesutului, pot bloca vasele de sânge și astfel pot crea hipoxie locală. Acest lucru va crește acumularea de dezoxihemoglobină S în interiorul eritrocitelor, precum și rata de apariție a agregatelor de S-hemoglobină și va crea și mai multe condiții pentru deformarea eritrocitelor.

Anemia celulelor secerătoare este o boală homozigotă recesivă care apare numai în situația în care ambii părinți transmit o pereche de gene mutante ale lanțului β. După nașterea bebelușului, boala nu se va manifesta exact până când cantități mari de HbF nu se vor schimba în HbS. Pacienții prezintă simptome clinice caracteristice anemiei, adică dureri de cap și amețeli, palpitații, dificultăți de respirație, slăbiciune pentru infecții etc.